Comment les protéines désordonnées enlacent leur partenaire ?
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Journal of the American Chemical Society

10 Octobre 2017 - Journal of the American Chemical Society

L’équipe Structure et Dynamique des Biomolécules (UMR 7203 LBM – ENS/CNRS/UPMC) a mis au point une méthode simple pour caractériser les régions ordonnées et désordonnées de protéines.

Cette approche s’appuie sur des méthodes développées récemment pour étudier les systèmes en échange. En RMN, on dit qu’une molécule est en « échange chimique » quand les noyaux explorent au moins deux environnements différents, qui ne sont pas tous observables directement. Il est cependant possible, notamment grâce à des méthodes dites de « transfert de saturation, » d’identifier les déplacements chimiques (les signatures) d’états faiblement peuplés et non directement observables. Il suffit de mettre en présence la protéine désordonnée avec une faible quantité de son partenaire pour créer un tel système en échange.

Cette méthode donne non seulement accès à la conformation mais également à la dynamique de la région désordonnée dans le complexe. Elle permet donc d’obtenir, à partir d’expériences simples et robustes de nombreuses informations sur un système moléculaire jusqu’ici difficile à appréhender expérimentalement. En particulier, l’observation indirecte du complexe permet de s’affranchir en grande partie des limites de la RMN conventionnelle. Des systèmes moléculaires de grande taille devaient ainsi pouvoir être caractérisés par cette nouvelle approche, qui devrait ainsi devenir un élément de choix dans la boite à outils de la biologie structurale.

Pour plus d'information, consultez la totalité de cette actualité scientifique rédigée en collaboration avec le CNRS : Comment les protéines désordonnées enlacent leur partenaire ?

Source : Structure and dynamics of an intrinsically disordered protein region that partially folds upon binding by chemical-exchange NMR - Journal of the American Chemical Society, Volume 139, p. 12219 - 12227, 2017 - DOI :10.1021/jacs.7b05823

Contact Chercheur

Fabien FERRAGE, Laboratoire des BioMolécules - Paris
Courriel : fabien.ferrage@ens.fr

Ludovic CARLIER, Laboratoire des BioMolécules - Paris
Courriel : ludovic.carlier@upmc.fr

Contact Communication Chimie

ENS : Nicolas LEVY, Responsable Communication Chimie,
Département Chimie ENS (www.chimie.ens.fr)
nicolas.levy@ens.fr

CNRS : Christophe CARTIER DIT MOULIN
Institut de Chimie du CNRS
christophe.cartier@cnrs-dir.fr